MADRID, 2 Mar. (EUROPA PRESS) -
Científicos del Instituto de Investigación Scripps (TSRI), en La Jolla, California, Estados Unidos, han captado las primeras imágenes que muestran cómo las moléculas inmunes se unen a un sitio en la superficie del virus de Marburgo, un virus que es hasta un 90 por ciento letal. Las imágenes son como reconocer al enemigo, mostrando a los científicos cómo apuntar a los puntos débiles del virus con los tratamientos futuros, como se detalla en un artículo que se publica este jueves en la revista 'Cell'.
El equipo de investigación describe además un anticuerpo que se une a los virus de Marburgo y Ébola, allanando el camino para nuevos tratamientos de anticuerpos para luchar contra toda una familia de virus. "Estos anticuerpos de reacción cruzada son una ruta directa a una terapéutica --afirma la profesora del TSRI Erica Ollmann Saphire--. Se podrían utilizar estos anticuerpos directamente contra el virus de Marburgo o, con un poco más de ingeniería, para también atacar el virus del Ébola".
El virus de Marburgo se transmite a los humanos por los murciélagos y puede causar hemorragia masiva e insuficiencia orgánica, al igual que el virus del Ébola. En 2005, un brote de fiebre de Marburgo mató a 329 personas, la mayoría niños y profesionales sanitarios. Hay preocupación por que el virus de Marburgo pudiera causar un brote aún mayor en el futuro. "Es tan probable que Marburgo migre como el Ébola a una zona densamente poblada", afirma Saphire.
El nuevo estudio se centra en un anticuerpo descubierto en la sangre de un superviviente de Marburgo. Mediante el estudio de cómo el anticuerpo se une al virus, los investigadores de este proyecto que duró seis años en el laboratorio de Saphire esperaban encontrar nuevos puntos de ataque en la superficie de Marburgo.
ETakao Hashiguchi, un exinvestigador asociado de TSRI, y Marnie Fusco, asistente de investigación en TSRI, encontraron la manera de hacer crecer cristales del anticuerpo unido a su diana viral. A continuación, se expusieron los cristales a la difracción de rayos X en el sincrotrón de la 'Fábrica de en Tsukuba, Japón, revelando su forma en tres dimensiones.
El trabajo del equipo mostró cómo el anticuerpo se une al virus de Marburgo, bloqueando la capacidad del virus para unirse a un receptor y obtener su material genético en las células humanas. Ésta fue también la primera vez que se ha visto la glicoproteína de Marburgo en la forma que adopta cuando infecta las células.
Los virus Marburgo y Ébola entran en las células de la misma manera, por lo que los investigadores se preguntaron si el anticuerpo también podría inactivar el virus del Ébola mediante la unión al mismo sitio. El trabajo del experto del TSRI Zachary Bornholdt demostró que lo hizo uniéndose al Ébola y proporcionó una estructura cristalina del mismo anticuerpo unido al virus del Ébola.
La estructura cristalina también reveló por qué este anticuerpo de reacción cruzada se encontró en un sobreviviente de Marburgo y no en uno del Ébola, a pesar de que el anticuerpo reacciona con ambos virus. La clave estaba en el recubrimiento flexible y rico en carbohidratos en las proteínas de la superficie de ambos virus.
Con la ayuda de investigadores del Laboratorio Nacional Lawrence Berkeley, el equipo utilizó una técnica de dispersión de rayos X llamada de pequeño ángulo para estudiar las versiones de la cubierta de carbohidratos de las proteínas de Ébola y Marburgo. Sus imágenes mostraron que las regiones ricas en carbohidratos tenían diferentes formas y poseían distintas superficies por debajo, permitiendo que el cuerpo cree un anticuerpo contra esta región expuesta sólo en Marburgo.
