El descubrimiento de la estructura del ribosoma permite crear nuevos antibióticos

Premio Nobel 2009
BBVA
Actualizado: viernes, 26 agosto 2011 14:53

MADRID, 26 Ago. (EUROPA PRESS) -

El premio Nobel de Química en el año 2009, el profesor Thomas Steitz, ha explicado este jueves la función del ribosoma, maquina celular responsable de la fabricación de todas las proteínas del organismo. Gracias a estos conocimientos está siendo posible desarrollar nuevos antibióticos hasta el momento contra la tuberculosis y el 'Staphylococcus aureus' SARM.

El ribosoma se considera una "maquina" integrada dentro de la célula, una enorme molécula responsable de traducir a proteínas la información genética almacenada en el ADN. El logro obtenido ha desvelado la estructura tridimensional de la mayor de las dos "piezas" que integran el ribosoma.

Este descubrimiento ha permitido entender el funcionamiento del ribosoma. "La estructura de una molécula define su forma y, puesto que las moléculas interaccionan encajando unas en otras siguiendo el modelo llave-cerradura de una molécula, determina su función", explica Steitz.

Además el conocimiento del ribosoma está permitiendo que se produzcan importantes avances en el campo de la medicina, ya que actualmente más de la mitad de los antibióticos trabajan sobre el ribosoma de las bacterias así, conociendo su estructura, se permitirá conocer mejor un mecanismo de acción en la lucha contra las enfermedades, especialmente en las producidas por bacterias que se hacen resistentes.

Como explica Steitz, "actualmente se tiene un compuesto que esta siendo estudiado en estudios clínicos y ya ha pasado la Fase 2. La Fase 3 no ha dado comienzo por el alto coste del procedimiento y la necesidad de buscar un socio capitalista. Existen otros tres compuestos que están en distintos estadios de desarrollo y uno de ellos podría empezar a usarse en animales".

"También está en una fase de estudio el desarrollo de antibióticos para la lucha contra la tuberculosis. Estos se fijan sobre el centro de descodificación y a través de la actuación con las subunidades pueden luchar contra la enfermedad", añade el premio Nobel.

Además Steitz ha comentado que "actualmente se está investigando en otras enfermedades como las que provoca la bacteria 'Staphylococcus aureus' resistente a la meticilina y que causa más de 100.000 muertos anuales. Además estas innovaciones podrán ser eficaces contra la neumonía y otro gran número de enfermedades".

Por su parte, el presidente del XXII Congreso de la Unión Internacional de Cristalografía y profesor del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), Enrique Gutiérrez-Puebla, ha comentado "de lo que se trata es de poner palos en las ruedas en la maquinaria en el funcionamiento del ribosoma; hay muchas ruedas y muchos tipos de palos donde ponerlo por lo que esta tarea es muy compleja, ya que hay que conseguir realizarlo en el momento adecuado. Además no existe un procedimiento único, sumado a la rápida evolución de las bacterias".

Thomas Reitz compagina sus trabajos de investigación en la Universidad de Yale (Connecticut, EE.UU) con las actividades de su empresa Rib-X Pharmaceuticals. En esta compañía se ha obtenido una estructura de cristales del ribosoma junto con dos compuestos contra la tuberculosis: la capreomicina y la viomicina. Se da la circunstancias de que el lugar en que estos antibióticos se unen al ribosoma está muy cerca al lugar de unión de la capreomicina y la viomicina.

Así, Steitz explica que "debería ser posible diseñar un nuevo fármaco capaz de acoplarse al ribosoma por mas de un punto, lo que podría ser una buena estrategia contra la aparición de resistencias". Los trabajos desarrollados por este científicos, que le granjearon el premio Nobel, demostraron que las resistencias aparecen cuando las mutaciones de las bacterias alteran la forma del sitio de anclaje del antibiótico al ribosoma de la bacteria, de forma que el fármaco ya no puede actuar.

El número de ribosomas que se encuentran en el organismo es innumerable ya que es la estructura mas abundante que se encuentra en la células, tanto las humanas como las bacterianas. Aproximadamente los ribosomas son capaces de unir 100 aminoácidos por segundo, concluye el experto.

La cristalografía ha ayudado a lo largo de muchas décadas a determinar la estructura interna de mucha moléculas. Esta ciencia utiliza los rayos X que interaccionan con los cristales para obtener estos conocimientos.

"La cristalografía ha permitido conocer miles de estructuras de macromoléculas, y siguen descubriéndose más, cada vez más rápido. La cristalografía es la mejor manera de resolver la mayoría de las estructuras", puntualiza Steitz.

Junto a Steizt, Ada Yonath y Venkatraman Romakrishran compartieron el premio Nobel de química en el año 2009 participaron se engloba dentro del XXII Congreso de la Unión Internacional de Cristalografía organizado por BBVA donde se han ofrecido becas a estudiantes y profesores retirados que no tienen capacidades económicas, de diversos países subdesarrollados, entre ellos diversos países iberoamericanos, junto con Vietnam, Egipto y Túnez en otros.